Molécules de stress

Nous travaillons sur des protéines spécifiques qui, lors des stress environnementaux, protégent les autres protéines contre l'agrégation :

• Chaperon / peptidase HSP31. Nous avons cloné et purifié cette protéine en tant que chaperon et peptidase, et pensons qu'elle intervient dans la solubilisation des peptides provenant de la dégradation des protéines.
• Protéine de stress YHBO. Nous avons cloné et purifié cette protéine qui ressemble a des protéases des archéobactéries, et protége les cellules contre les stress thermique, oxidant,  UV, et de pH. Nous cherchons ses substrats physiologiques.
• Nouvelle thiorédoxine, YBBN / TRXSC. Nous avons cloné et purifié cette protéine qui ne possède qu'une cystéine dans son site actif et utilise une seconde cystéine éloignée pour ses fonctions redox. Elle est impliquée dans l'expression de plusieurs protéines cytoplasmiques et périplasmiques.
• Nouveau chaperon de stress acide. Nous caractérisons HdeB, qui solubilise les protéines à pH 3, à coté de HdeA qui les solubilise à pH 2. Donc, les bactéries ont deux chaperons de stress acide qui se partagent la tache selon le pH.
• Suppresseurs multicopies d'agrégation des protéines.  Nous avons découvert parmi 4000 gènes, deux suppresseurs d'agrégation des protéines, la protéine isoaspartate methyltransférase, et un transporteur à phosphotransférase qui probablement agit par « membrane docking » de la protéine.
• Aptamères peptidiques pour la solubilisation des protéines. Nous avons construit une banque d'aptamères peptidiques pour la solubilisation de protéines reporters et la correction des défauts d'agrégation des mutants chaperons dnaK ou ClpB.
• Méthyltransférase RrmJ. Fidélité de la traduction, qualité des protéines synthétisées. Nous avons découvert la Méthyltransférase RrmJ, qui méthyle U2552 du RNA ribosomal 23S. La méthylation accélère la vitesse de traduction, mais diminue sa fidélité. Nous étudions le rôle physiologique de cette régulation, qui pourrait être un modulateur physiologique de la fidélité de la traduction  génétique. Une bonne qualité de la traduction permettant une économie de protéines chaperons.
   
  

Sélection de publications

J Biol Chem. 2010 Feb 2. [Epub ahead of print]
Protein aggregation in a mutant deficient in YajL,the bacterial homolog of the parkinsonism-associated protein DJ-1.
Kthiri F, Le HT, Gautier V, Caldas T, Malki A, Landoulsi A, Bohn C, Bouloc P, Richarme G.
Abstract

J Biol Chem. 2008 6;283(20):13679-87. Epub 2008 Mar 20.
Solubilization of protein aggregates by the acid stress chaperones HdeA and HdeB.
Malki A, Le HT, Milles S, Kern R, Caldas T, Abdallah J, Richarme G.
Abstract

J. Bacteriol; 2007 189(24):9140-4. Epub 2007 Oct 12.
YhbO protects cells against multiple stresses.
Abdallah J, Caldas T, Kthiri F, Kern R, Richarme G.
Abstract

J Bacteriol; 2007 Jan;189(2):603-10. Epub 2006 Nov 3.
Escherichia coli HdeB is an acid stress chaperone.
Kern R, Malki A, Abdallah J, Tagourti J, Richarme G.
Abstract

Peptidase activity of the E. coli HSP31 chaperone.
Malki A, Caldas T, Abdallah J, Kern R, Eckey V, Kim SJ, Cha SS, Mori H, Richarme G.
J Biol Chem. 2005. 280, 14420-14426.
Abstract

Dernière modification 14/03/2011

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