Dynamique membranaire et régulations

Programme : Biologie cellulaire

Responsable : Anne SCHMIDT

Tél. : +33 (0)157278012
schmidt.anne@ijm.univ-paris-diderot.fr
2e étage

Comprendre les mécanismes moléculaires qui contrôlent la morphogenèse et la dynamique des compartiments intracellulaires ainsi que la formation des vésicules de transport est une thématique fondamentale de la Biologie Cellulaire. Ces processus sont vitaux pour la cellule eucaryote et assurent l'homéostasie des compartiments ainsi que la communication intra- et inter- cellulaire.
Nous travaillons actuellement à  déterminer les fonctions, aux échelles moléculaire et cellulaire, de protéines essentielles à  la formation de vésicules de transport et constituées de domaines servant à  l'ancrage avec les membranes par la reconnaissance de certains lipides membranaires. Nous nous intéressons à  des protéines et complexes protéiques impliqués dans la fission membranaire, en particulier dans le contexte de la formation des vésicules à  clathrine et la constriction/fission mitochondriale.
Nos résultats devraient nous permettre de définir les consensus entre les processus moléculaires impliqués dans la constriction et la fission de diverses membranes biologiques ainsi que de souligner les spécificités respectives.

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Phénotype cellulaire provoqué par un défaut d'assemblage d'une protéine à  domaine BAR.


Sélection de publications

Gortat A, Jouve San-Roman M, Vannier C, and A. A. Schmidt.
Single point mutation in the bin/amphiphysin/RVS (BAR) sequence of endophilin impairs dimerization, membrane shaping, and SRC homology 3 domain-mediated partnership.
J Biol Chem. Published online, 2011.
Abstract

Vinatier, J., Herzog, E., Plamont, M.A., Wojcik, S.M., Schmidt, A., Brose, N., Daviet, L., El Mestikawy, S. and Giros, B.
Interaction between the vesicular glutamate transporter type 1 and endophilin A1, a protein essential for endocytosis.
J Neurochem., 97, 1111-1125, 2006.
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Modregger J, Schmidt A.A. Ritter B, Huttner W.B, and Plomann M.
Characterization of endophilin B1b, a brain-specific membrane-associated lysophosphatidic acid acyl transferase with properties distinct from endophilin A1.
J. Biol. Chem. 278 ; 6, 4160-4167, 2003.
Abstract

Guichet A, Wucherpfennig T., Dudu V., Etter S., Wilsch-Bräuniger M., Hellwig A., González-Gaitán M., Huttner W.B. and Schmidt A.A.
Essential role of endophilin A in synaptic vesicle budding at the Drosophila neuromuscular junction,
EMBO J., 21, pp. 1661-1672, 2002.
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Schmidt A.A., M. Wolde, C. Thiele, W. Fest, H. Kratzin, A. V. Podtelejnikov, W. Witke, W. B. Huttner, and H.-D. Söling.
Endophilin I mediates synaptic vesicle formation by transfer of arachidonate to lysophosphatidic acid.
Nature, 401, 133-141, 1999.
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Dernière modification 12/03/2012

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